做蛋白质和小分子的动力学模拟是，怎么计算各个部分与蛋白质的结合能？

蛋白质动力学的原理和公式各是什么？

蛋白质折叠的动力学研究 蛋白质折叠第二个根本的科学问题是具有完整一级结构的多肽链又是如何折叠成为它 特定的高级结构 这是一个折叠的动力学的问题,长期以来,主要用体外的实验方法研究, 虽然已有四五十年,但至今尚未解决.我们知道,多数蛋白质在体外是不稳定的,外界环境 的变化,如温度,酸度等,都可以导致其空间结构的破坏和生物活性的丧失,但却并不破坏 它的一级结构,这称为蛋白质的变性.对蛋白质变性作用的认识是我国科学家吴宪在三十年 代基于他在国内的工作首先提出来的,长期以来已经为国际上广泛接受.变性的蛋白质往往 成为一条伸展的肽链,由于一级结构仍然完整,根据Anfinsen原理它应该可以在一定的条 件

gromacs怎么做蛋白质之间的分子动力学

gromacs能模拟蛋白质和蛋白质相互作用 蛋白质相互作用的预测方法很非常多，以下作了简单的介绍 1) 系统发生谱 这个方法基于如下假定：功能相关的(functionally related)基因，在一组完全测序的基因组中预期同时存在或不存在，这种存在或不存在的模式(pattern)被称作系统发育谱；如果两个基因，它们的序列没有同源性，但它们的系统发育谱一致或相似．可以推断它们在功能上是相关的。 2 2) 基因邻接 这个方法的依据是，在细菌基因组中，功能相关的基因紧密连锁地存在于一个特定区域，构成一个操纵子，这种基因之间的邻接关系，在物种演化过程种具有保守性，可以作为基因产物之间功

简述研究小分子与蛋白相互作用的方法有哪些

在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时，有不少衡量相互作用的生化指标，其中包括 Ki值（抑制常数），Kd值（解离常数），Km值（米氏常数） 1） Kd值：dissociation constant 针对的是蛋白质与小分子（如LAC等），指的是解离常数，单位是M.该常数反映了与蛋白质结合的小分子的解离速率，也直接决定蛋白质与小分子的亲和力（affinity）。是定量描述蛋白质与小分子结合的主要生化指标。 2） Ki 值：inhibitor constant 针对的是蛋白质与抑制剂，指的是抑制剂常数, 单位是M. 与Kd值的计算一样，反映出

关于qsar方法的问题。。。。

2001年国内在药物设计和分子模拟领域取得的主要进展和成就。总的说来，三维定量构效关系方面的工作较多，并且与实验紧密结合；分子模拟领域的工作相对水平较高，既有方法方面的研究，也有在具体体系中的应用；而由于知识产权方面的原因，目前基于结构的药物设计与虚拟筛选等方面的工作发表较少。 关键词：三维定量构效关系，分子动力学，基于结构的药物设计，分子对接 计算机模拟已经成为继实验、理论之后的第三种研究手段，在科学的各个领域都得到了广泛的应用，并且发展迅速。药物设计与分子模拟也是如此，其总体趋势是计算精度越来越高，与实验结合日趋紧密。近年来，国内药物设计与分子模拟研究工作取得了长足的进展，其中，定量构效关

怎样分析小分子化合物与核酸或蛋白质的相互作用?

以分析化学，生物化学与生物物理为研究背景，利用荧光技术、光散射技术、吸收光谱技术、圆二色谱技术、小角散射技术、核磁共振技术、扫描电镜和压电传感器等手段可以研究小分子与蛋白质、核酸的作用。